اختبار / تقييم مخاطر السقوط.. صعوبات الحركة واضطرابات التوازن والأمراض المزمنة ومشاكل الرؤية

ما هو تقييم مخاطر السقوط؟

السقوط شائع لدى الأشخاص الذين تزيد أعمارهم عن 65 عامًا. في الولايات المتحدة، يعيش حوالي ثلث كبار السن في المنزل ونصف أولئك الذين يعيشون في دور رعاية المسنين مرة واحدة على الأقل في السنة.
تزيد العديد من العوامل من خطر تعرض كبار السن للسقوط، بما في ذلك صعوبات الحركة واضطرابات التوازن والأمراض المزمنة ومشاكل الرؤية.
العديد من حالات السقوط تسبب نوعًا من الإصابات على الأقل، من كدمات طفيفة إلى كسور في العظام وإصابات في الرأس وحتى الموت. في الواقع، السقوط هو السبب الرئيسي للوفاة عند كبار السن.

عناصر تقييم مخاطر السقوط:

يحدد تقييم مخاطر السقوط احتمالية السقوط. عادة ما يتم إجراؤه لكبار السن وعادة ما يشمل:

تقييم مبدئي:

يتكون من سلسلة من الأسئلة حول صحتك العامة ، إذا كنت قد سقطت من قبل أو إذا كنت تعاني من مشاكل في التوازن أو الوقوف أو المشي.

سلسلة من المهام المعروفة باسم أدوات تقييم مخاطر السقوط:

تختبر هذه الأدوات قوتك وتوازنك ومشيتك (مشية)

الأسماء البديلة:

اختبار مخاطر السقوط، التقييم والتدخل.

لماذا تستخدمه؟

يستخدم تقييم مخاطر السقوط لتحديد ما إذا كنت معرضًا لخطر منخفض أو متوسط ​​أو مرتفع. إذا أشار التقييم إلى زيادة المخاطر الخاصة بك ، يمكن لمختص الرعاية الصحية أو مقدم الرعاية أن يوصي باستراتيجيات لمنع السقوط وتقليل مخاطر الإصابة.

لماذا أحتاج إلى تقييم مخاطر السقوط؟

توصي مراكز السيطرة على الأمراض والوقاية منها (CDC) والجمعية الأمريكية لطب الشيخوخة بإجراء تقييم سنوي لمخاطر السقوط لكل شخص يبلغ من العمر 65 عامًا أو أكبر.
إذا أشار التقييم إلى أن الشخص في خطر ، فقد يحتاج إلى مزيد من التقييم. يتضمن التقييم الأولي سلسلة من المهام المعروفة باسم أدوات تقييم مخاطر السقوط.

قد يكون التقييم الأولي ضروريًا أيضًا إذا كان لدى الشخص أعراض معينة. غالبًا ما يحدث السقوط دون سابق إنذار، ولكن قد تكون مخاطرك أعلى إذا كان لديك أي من الأعراض التالية:
  • دوخة.
  • دوار.
  • عدم انتظام ضربات القلب أو تسارعها.

ماذا يحدث أثناء التقييم الأولي لمخاطر السقوط؟

يستخدم العديد من المهنيين طريقة أنشأها مركز السيطرة على الأمراض تسمى STEADI (إيقاف حوادث المسنين والوفيات والإصابات). المكونات الثلاثة لـ STEADI هي الفحص والتقييم والتدخل. يتكون التدخل من توصيات لتقليل مخاطر السقوط.

خلال التقييم الأولي، قد يتم طرح عدة أسئلة ، مثل:
  • هل سقطت في العام الماضي؟
  • هل تشعر بعدم الثبات عند الوقوف أو المشي؟
  • قلق من احتمال السقوط؟
أثناء تقييم المتابعة، يقوم الطبيب باختبار القوة والتوازن والمشي باستخدام أدوات تقييم مخاطر السقوط التالية:

جرب "Timed Up-and-Go (TUG)" باللغة الإنجليزية:

يبحث هذا الاختبار في كيفية مشيك. تبدأ بالجلوس على كرسي، والوقوف، ثم المشي حوالي عشرة أقدام بالسرعة المعتادة. ثم يجلس مرة أخرى. يقيس أخصائي الصحة المدة التي يستغرقها القيام بذلك. إذا استغرق الأمر 12 ثانية أو أكثر، فقد يكون خطر السقوط أعلى.

اختبري الوقوف والجلوس لمدة 30 ثانية:

يقيم هذا الاختبار القوة والتوازن. أنت تجلس على كرسي وذراعيك متقاطعتان على صدرك. عندما يعطي المحترف الإشارة، يقف ويجلس مرة أخرى.
كرر هذا لمدة 30 ثانية. يقوم المحترف بحساب عدد المرات التي يمكنه القيام بها. إذا كان عدد مرات التكرار منخفضًا، فقد يكون خطر السقوط أعلى. الرقم المحدد الذي يشير إلى الخطر يعتمد على العمر.

اختبار التوازن رباعي المراحل: يختبر هذا الاختبار قدرتك على التوازن. أنت تقف في أربعة أوضاع مختلفة وتثبت في كل وضع لمدة 10 ثوانٍ. المواقف تزداد صعوبة.
  • الوضع 1: أنت تقف مع قدميك جنبًا إلى جنب.
  • الوضع 2: تحرك قدم واحدة للأمام حتى تلامس مشط القدم إصبع القدم الأخرى.
  • الوضع 3: تحرك قدم واحدة أمام الأخرى حتى تلمس أصابع القدم كعب القدم الأخرى.
  • الوضع 4: أنت تقف على قدم واحدة.

إذا لم تتمكن من الاحتفاظ بالموضع 2 أو الموضع 3 لمدة 10 ثوانٍ أو لا تستطيع الوقوف على قدم واحدة لمدة 5 ثوانٍ، فقد يكون خطر السقوط أعلى.
هناك العديد من أدوات تقييم مخاطر السقوط. إذا أوصى المحترف بتقييمات أخرى، فسوف يشرح لك ما يمكن أن تتوقعه.

هل أحتاج إلى فعل أي شيء للاستعداد لتقييم مخاطر السقوط؟

لا يتطلب تقييم مخاطر السقوط أي استعدادات خاصة.

هل تقييم مخاطر السقوط له أي مخاطر؟

هناك خطر منخفض من الوقوع أثناء إجراء التقييم.

ماذا تعني هذه النتائج؟

تشير النتائج إلى ما إذا كان خطر السقوط منخفضًا أو متوسطًا أو مرتفعًا. يمكن أن تشير أيضًا إلى ماهية المشكلة (المشية أو القوة أو التوازن). بناءً على نتائجك، قد يوصي أخصائي الصحة الخاص بك بخطوات لتقليل خطر السقوط ، مثل:

  • ممارسة الرياضة لبناء القوة أو التوازن: قد يتم إعطاؤك تعليمات تمرين محددة أو يوصى بمراجعة معالج فيزيائي.
  • تغيير أو تقليل جرعات الأدوية التي قد تؤثر على مشيتك أو توازنك: بعض الأدوية لها آثار جانبية تسبب الدوخة أو النعاس أو الارتباك.
  • تناول فيتامين د لتقوية العظام.
  • احصل على فحص عين من قبل طبيب عيون (طبيب عيون).
  • افحص حذائك لمعرفة ما إذا كان أي من حذائك يزيد من خطر السقوط: قد يُنصح بزيارة طبيب القدم (أخصائي أقدام).
  • افحص منزلك بحثًا عن المخاطر مثل الإضاءة السيئة أو السجاد الفضفاض أو الأسلاك على الأرض: يمكن أن تحدث هذه العدوى بنفسك أو عن طريق شريكك أو أخصائي العلاج المهني أو أخصائي الصحة.
إذا كانت لديك أسئلة حول نتائجك أو التوصيات، فيرجى استشارة طبيبك أو أخصائي الرعاية الصحية.

إنزيم البيروكسيديز.. هدم بعض الصبغات النباتية. تأكسد وفساد الخضراوات أثناء التخزين. إنتاج مركبات نكهة غير مرغوبة نتيجة هدم الهيدروبيروكسيد

إنزيم البيروكسيديز Peroxidase

ينتشر بكثرة في الأنسجة النباتية ويوجد في الحليب.
يحتوى على مجموعة الهيم (Heme) كمجموعة مرتبطة.
لأن الإنزيم يقاوم درجات الحرارة العالية وينتشر بكثرة بالأنسجة النباتية، وبسبب وجود اختبارات حساسة جداً وبسيطة وسريعة لقياس نشاطه، لذا يستعمل كمؤشر على كفاءة المعاملات الحرارية (السلق Blanching) الأقل من معاملة التعقيم الحراري (البسترة) في الخضراوات والفواكه.
حيث يفترض أن هدم إنزيم البيروكسيديز يصاحبه هدم لبقية الإنزيمات الأخرى.

بيروكسيد الهيدروجين:

يحفز الإنزيم التفاعل التالي:
ROOH  + AH2    ROH + A  + H2O
حيث أن:
(ROOH) مركب بيروكسيد الهيدروجين (هيدروبيروكسيد) أو بيروكسيد عضوي مثل بيروكسيد الهيدروجين للميثايل أو الإيثايل.
(AH2) مادة مانحة للهيدروجين مثل (الأسكوربات أو الفينولات (Flavonoids) أو الأمينات (تيروسن) أو مركبات عضوية أخرى).
حيث يختزل البيروكسيد ويتأكسد مانح (H). وفي كثير من الحالات يكون ناتج الأكسدة مركب ملون، والذي يستغل كأساس لتقدير نشاط الإنزيم.

وظائف إنزيم البيروكسيديز:

هذا الإنزيم مسؤول عن:
  • إنتاج مركبات نكهة غير مرغوبة نتيجة هدم الهيدروبيروكسيد.
  • هدم (تأكسد) (Vit C).
  • تأكسد (فساد) الخضراوات أثناء التخزين.
  • هدم بعض الصبغات النباتية.

إنزيمات الفوسفوليبيز.. تحليل مركبات الفوسفوليبيدات. تحليل الرابطة الإستيرية للحمض الدهني الأول والأوسط

إنزيمات الفوسفوليبيز Phospholipases

تقوم هذه الإنزيمات بتحليل مركبات الفوسفوليبيدات.
وهذه الإنزيمات متخصصة في عملية التحليل.

الانزيمات المرتبطة مع جزيء الجليسرول:

لكل من المجاميع الثلاثة المرتبطة مع جزيء الجليسرول إنزيم خاص بها والذي يستطيع فصل المجموعة عن بقية جزيء الجليسرول.

Phospholipases A1

يوجد في معظم الثديات ويقوم بتحليل الرابطة الإستيرية للحمض الدهني الأول.
وينتج حمض دهني وليزوفوسفوتيد (Lysophosphatide).
والحمض الدهني المتحرر مشبع.

Phospholipases A2

يوجد أيضا في الثديات يوجد في معظم الثديات ويقوم بتحليل الرابطة الإستيرية للحمض الأوسط.
وينتج حمض دهني وليزوفوسفوتيد (Lysophosphatide).
والحمض الدهني في الموضع الأوسط يكون عديد عدم التشبع مثل (arachidonic, EPA or DHA).
وهذه الأحماض الدهنية المتحررة مادة تفاعل لإنزيم الليبوكسجينيز (Lipoxygenase).
فيؤدي ذلك إلى ظهور رائحة غير مرغوبة في الخضروات.
كما أن هذا الإنزيم يسبب تغيرات غير مرغوبة في قوام السمك المجمد.

Phospholipases C

لا يوجد في الثديات ولكن يوجد في البكتيريا فقط ويوجد أيضا في سموم بعض الثعابين.
يقوم بتحليل الرابطة الاستيرية في الموضع الثالث من جهة الجليسرول ويتكون (1، 2 جليسريد ثنائي) (1,2-diglyceride) واستر الفسفوريل (Phosphoryl ester) (phosphoryl base).

Phospholipases D

منتشر بكثرة في الحبوب والبذور الزيتية.
يقوم بتحليل الرابطة الاستيرية في الموضع جاما من جهة القاعد الكحولية (النيتروجينية) وتحرير مجموعة القاعدة الكحولية في وجود الماء أو الكحول وحمض الفسفوتيديك (Phosphatidic acid).

خواص الأنزيمات.. تسريع معدل سرعة التفاعل الكيميائي دون استهلاك أو ظهور في التفاعل. التأثر بالحرارة كالأحماض والقواعد والمذيبات العضوية

خواص الأنزيمات

Characteristics of Enzymes

  • تسرع من معدل سرعة التفاعل الكيميائي دون أن تستهلك أو تظهر في التفاعل.
  • تتميز الأنزيمات بدرجة عالية من التخصصية (Specificity) والحساسية (Sensitivity) حيث أن لكل إنزيم مادة تفاعل معينة يؤثر عليها ويتفاعل معها دون سواها.
  • تتأثر بالحرارة والعوامل الأخرى كالأحماض والقواعد والمذيبات العضوية.

  • تستعمل بتركيزات بسيطة لإتمام التفاعل ولا تتغير خواصها أثناء التفاعل.
  • الإنزيم كعامل مساعد يخفض مقدار طاقة التنشيط (Ea) اللازمة لكي يتم التفاعل. إن التفاعلات المحفزة أنزيميا تمتلك طاقة تنشيط أقل من نفس التفاعلات المحفزة لا إنزيميا.
  • معظم الأنزيمات يتطلب عملها وجود ايونات المعادن مثل (Co, Ca, Fe, Zn).

ميكانيكية فعل الإنزيم.. عامل مثل الحرارة والقواعد والأحماض والمذيبات العضوية والتي تؤدي إلى دنترته سوف تقضي على نشاط الإنزيم

ميكانيكية فعل الإنزيم

Mechanical enzyme action

الإنزيم ومادة التفاعل:

يرتبط الإنزيم بمادة التفاعل ويتكون معقد (الإنزيم + مادة التفاعل) فينفصل الإنزيم ويتكون ناتج التفاعل.
E + S ----  ES  ----- E + P

حيث أن:
  • E = الإنزيم،
  • S = مادة التفاعل
  • ES= معقد (الإنزيم + مادة التفاعل)
  • P = ناتج التفاعل.

القضاء على نشاط الإنزيم:

وبما أن جميع الإنزيمات تحتوى على جزيء بروتيني، فإن أي عامل مثل الحرارة والقواعد والأحماض والمذيبات العضوية والتي تؤدي إلى دنترته سوف تقضي على نشاط الإنزيم.

أنواع المثبطات.. المواد المثبطة بالتنافس. التثبيط اللاتنافسي. التثبيط عن طريق الناتج الأخير

أنواع المثبطات

Types of inhibitors

- المواد المثبطة بالتنافس:

وفيه يكون المثبط له تركيب مشابه للمادة التي يؤثر عليها الإنزيم.
وحيث أن الإنزيم يرتبط بالمادة المتفاعلة مكونا مركبا وسيطا ثم ينفصل معطيا الإنزيم ونواتج التحلل فإن المادة المثبطة تتحد مع الإنزيم لتماثلها مع المواد المتفاعلة وتظل عالقة لا تنفصل عنه فتوقف نشاطه.
ويمكن الإقلال من تأثير هذا النوع من المثبطات بزيادة تركيز مادة التفاعل المستهدفة.

- التثبيط اللاتنافسي:

هي مثبطات ترتبط بالإنزيم في مواقع غير تلك التي ترتبط بها المواد المتفاعلة (المراكز النشطة) وتسمى بالمثبطات الغير تنافسية حيث أنها لا تنافس مادة التفاعل ولا تؤثر على ارتباطها بالانزيم ولكن تؤثر على التركيب الثلاثي الفراغي للإنزيم وبالتالي تعطل قدرته وكفاءة المراكز النشطة.
ولا يمكن إزاحة هذا النوع من المثبطات بزيادة تركيز مادة التفاعل ويتوقف درجة التثبيط على تركيز المثبط فقط.

- التثبيط عن طريق الناتج الأخير:

ويحدث عندما يكون للناتج الخير القدرة على تثبيط الخطوة الأولى وهي ارتباط المادة المتفاعلة مع الإنزيم وبالتالي تثبط كل الخطوات التالية ويثبط التفاعل.

بصمة الحامض النووي والتتابعات المتكررة فيه.. وسيلة من وسائل التعرف على الشخص عن طريق مقارنة مقاطع من الـ DNA وتسمى الأحيان الطبعة الوراثية

بصمة الحامض النووي DNA Genetic Fingerprint

لم تُعرَف البصمة الوراثية للـ DNAحتى عام 1984 حينما نشر د. آليك جيفريز عالم الوراثة البريطاني بحثًا أوضح فيه أن المادة الوراثية قد تتكرر عدة مرات، وتعيد نفسها في تتابعات عشوائية غير مفهومة وهي تتابعات متكررة ولكن اعداد تكرارها هي التي تختلف من شخص لآخر او انها ترددات فريدة نادرة التكرار بين الأفراد.

البصمة الوراثية للإنسان:

وقد توصل أن هذه التتابعات مميِّزة لكل فرد، ولا يمكن أن تتشابه بين اثنين إلا في حالات التوائم المتماثلة فقط بل إن احتمال تشابه بصمتين وراثيتين بين شخص وآخر هو واحد في الترليون، مما يجعل التشابه مستحيلاً وأطلق على هذه التتابعات اسم "البصمة الوراثية للإنسان" The DNA Fingerprint".

وعرفت على أنها "وسيلة من وسائل التعرف على الشخص عن طريق مقارنة مقاطع من الـ DNA وتُسمَّى في بعض الأحيان الطبعة الوراثية"DNA typing".
اثبتت البصمة الوراثية فاعلية كبيرة في المجال التطبيقي عند استخدامها في كثير من المجالات حيث يستخلص الحامض النووي DNA المستخدم في هذه الأدلة من عينات مختلفة مثل الدم وبصيلات الشعر والانسجة والعظام والمني وغيرها وتعتمد طرق مختلفة من أجل الاستخلاص حيث يتم لاحقا تحديد تتابع تكرار الانماط القصيرة لها (Short Tandem Repeats (STR.

تصنيف التتابعات المتكررة  في الحامض النووي:

التتابعات المتكررة  في الحامض النووي DNA تصنف إلى:

- توابع الحامض النووي Satellite DNA:

تتكرربعدد كبير (1000_100000) مرة ويبلغ طول الجزء المكررمن التوابع (100-300) زوج قاعدي.

- توابع الحامض النووي الصغيرة Min Satellite DNA:

تكرارها اقل (70-40) مرة وطول الجزء المكرر (10-60) زوج قاعدي.

- توابع الحامض النووي الميكروية Micro Satellite DNA:

عدد التكرار اقل (40 -5) والتكرار قصير جدا (2-6) زوج  قاعدي.

التتابعات الميكروية المتكررة في الحامض النووي:

من أمثلة التتابعات الميكروية المتكررة في الحامض النووي هي:
 

- أحادي النيوكليوتيد:

GTAAAAAAAAAAAAAAAAGGAT

 - ثنائي النيكلوتيد:

GTCACACACACACACACAGGAT

- ثلاثي النيكلوتيد:

GTCACCACCACCACCACCACGGAT

- رباعي النيكلوتيد:

GTCAGACAGACAGACAGAGGAT

- خماسي النيكلوتيد:

GTCAAGACAAGACAAGACAAGAGGAT

- سداسي النيكلوتيد:

GTCCAAGACCAAGACCAAGACCAAGAGGAT

انزيمات التحلل.. الانزيمات البكتينية. الانزيمات البروتينية. الانزيمات الكربوهيدراتية. الانزيمات المحللة لرابطة الاستر. الفوسفاتيز. اللايبيز. الانفرتيز. المالتيز. اللاكتيز. الاميليز

ما هي انزيمات التحلل؟

انزيمات التحلل Hydrolysis وتشمل كل من:

أ)- الانزيمات البكتينية:

يتكون البكتين من سلسلة طويلة من حامض الكلاكتورونيك ويوجد نوعان من الانزيمات المحللة للبكتين:
  • الأول يسمى بالبكتين استريز ويقوم بتحليل الرابطة الاسترية بين المجموعة الكربوكسيلية وكحول الميثايل.
  • الثاني يسمى بولي كالاكتورونيز ويحلل الرابطة بين جزيئات حامض الكلاكتورونيك أي انه يكسر السلاسل ويبدأ عمله بعد أن تتحلل جميع الروابط الاسترية.

وتسبب الانزيمات البكتينية سيولة المربيات والجلي والمرملاد لتحليلها البكتين كما أنها تستعمل لترويق عصائر الفاكهة كما هو الحال في عصير التفاح ويعتبر عملها هذا مفيدا.
أما في عصائر الحمضيات كالبرتقال والليمون مثلا فإن عملها هنا يعتبر ضارا حيث إن المرغوب به هو بقاء المواد البكتينية معلقة في العصير.
ولهذ الغرض تبستر هذه العصائر لقتل الانزيمات البكتينية.

ب)- الانزيمات البروتينية:

تحلل هذه الانزيمات البروتينات إلى ببتيدات وببتونات وأحماض أمينية.
وهي توجد في الأنسجة الحيوانية والنباتية.
كما تنتجها بعض الفطريات والبكتريا ومن أمثلتها في مجال الأغذية:

1- الببسين Pepsin:

ويستعمل في صناعة الجبن وفي ترويق البيرة.

2- الرنين Renin:

يستعمل في صناعة الجبن وفي المساعدة في الهضم.

3- البابين Papain:

يستعمل في تطرية اللحوم.

ج)- الانزيمات الكربوهيدراتية ومن أهمها:

1- الانفرتيز Invertase:

 ويسمى أيضا بالسكريز، وهو يحلل السكروز إلى كلوكوز وفركتوز.
وأهم مصادره الخميرة وبعض الفطريات، وهو يوجد في التمور وخاصة في مرحلة الرطب حيث يحول السكروز إلى سكر محول.
يستعمل في صناعة الحلويات، ويعتبرمن عوامل الفساد في صناعة السكر.

2- المالتيز Maltase:

ويحول سكر المالتوز الى جزيئين من سكر الكلوكوز، ينتجه الفطر اسبرجلس Aspergilus، كما ينتج أثناء إنبات الشعير، ويستعمل في صناعة البيرة.

3- اللاكتيز:

ويقوم بتحويل سكر اللاكتوز الى كلوكوز وكالاكتوز ويستعمل الانزيم لتحسين قوام المثلجات وبعض أنواع الحلوى.

4- الاميليز Amylase:

ويوجد منها نوعان ألفا وبيتا ويحولان النشا إلى سكر مالتوز ودكسترينات.
يوجدان في الحبوب كما ينتجهما الفطر اسبرجلس Aspergilus.
ويستخدمان لتحويل النشا الى سكر الكلوكوز (شراب الكلوكوز) وفي صناعة الكحول.
يستعمل هذان الانزيمان في صناعة المعجنات وأغذية الاطفال.
يعمل انزيم الفا اميليز على الرابطة 1-6 في النشا منتجا دكسترينات والقليل من المالتوز، في حين أن البيتا اميليز يعمل على الرابطتين 1-6 و 1-4 وبذلك ينتج القليل من الدكسترين والكثير من المالتوز.

د)- الانزيمات المحللة لرابطة الاستر، ومن أهمها:

1- اللايبيز Lipase:

وهو يحلل الدهون الى احماض دهنية وكليسيرين، وينتشر في الحليب والبذور الزيتية.
ويتسبب في تزنخ المواد الدهنية وإكسابها طعما رديئا.

2- الفوسفاتيز Phosphatase:

وهو يحلل استرات حامض الفسفور وله أهمية كبيرة في قياس كفاءة عملية بسترة الحليب إذ أنه يفقد في البسترة الصحيحة.

إنزيم الجلوكوز ايسوميريز - إنزيم الانفرتيز.. تحويل سكر الجلوكوز إلى سكر الفركتوز. تحويل سكر السكروز إلى سكر الجلوكوز والفركتوز

إنزيم الجلوكوز ايسوميريز

Glucose Isomerase
هذا الإنزيم يقوم بتحويل سكر الجلوكوز إلى سكر الفركتوز.
Glucose + (Glucose Isomerase) -- Fructose

إنزيم الانفرتيز Invertase

يقوم هذا الإنزيم بتحويل سكر السكروز إلى سكر الجلوكوز والفركتوز.
Sucrose + (Invertase) -- Glucose + Fructose

استخداماته الغذائية:

  • إنتاج العسل الاصطناعي.
  • إنتاج السكر المحول.
  • يستخدم في إنتاج حلوى بداخلها سائل.

مكونات الانزيمات.. البروتينات البسيطة. سلاسل ببتيدية. جزيئات عضوية معقدة. الجزيء البروتيني من الإنزيم

مكونات الانزيمات Components of enzymes

يتكون الأنزيم من واحدة من الأشكال الآتية:

- الإنزيمات التي تتكون من البروتينات البسيطة:

وتتألف من سلسلة واحدة أو عدة سلاسل ببتيدية، مثل الإنزيمات المحللة: إنزيم اليورييز وإنزيم الأميليز.

- الإنزيمات التي تتكون من شقين:

أحمدهما بروتيني والآخر غير بروتيني.
  • بعض الأنزيمات تتألف من سلاسل بروتينية ومكونات أخرى يحتاجها الأنزيم لفعاليته وتسمى العوامل المرافقة Cofactor. وأحيانا يكون المرافق الإنزيمي أحد العناصر المعدنية مثل الحديد والزنك والنحاس. ويكون مرتبطا ارتباطا وثيقا بالجزء البروتيني من الإنزيم المسمى بالأبوإنزيم Apoenzyme. وإذا نزع من الإنزيم بقي الجزي البروتيني عاجزا عن تسريع التفاعل مثال الحديد في إنزيم الكاتليز.
  • أو قد تكون بشكل جزيئات عضوية معقدة تسمى مرافقات الأنزيم Coenzyme، مثل الفتامينات (فتامينB). وهي ترتبط بالجزيء البروتيني من الإنزيم وقت التفاعل فقط مثل Acetyl CoA. وتحتاج بعض الأنزيمات أحيانا ً لكلا النوعين الأيونات الفلزية والجزيئات العضوية المعقدة.

تحفيز التفاعلات الكيميائية بين الجزيئات الحيوية:

الإنزيمات هي بروتين يسهل عملية التمثيل الغذائي الخلوي عن طريق خفض مستويات طاقة التنشيط (Ea) من أجل تحفيز التفاعلات الكيميائية بين الجزيئات الحيوية.
تقلل بعض الإنزيمات من طاقة التنشيط إلى مستويات منخفضة لدرجة أنها تعكس التفاعلات الخلوية.
ولكن في جميع الحالات، تسهل الإنزيمات التفاعلات دون أن تتغير، مثل طريقة احتراق الوقود عند استخدامه.

كيف تعمل الانزيمات؟

لكي تحدث التفاعلات الكيميائية، يجب أن تتصادم الجزيئات في ظل الظروف المناسبة التي يمكن أن تساعد الإنزيمات على إنشائها.
على سبيل المثال، بدون وجود إنزيم مناسب، ستظل جزيئات الجلوكوز وجزيئات الفوسفات في الجلوكوز 6 فوسفات مرتبطة.
ولكن عند إدخال إنزيم الهيدرولاز، تنفصل جزيئات الجلوكوز والفوسفات.

تكوين الانزيمات:

يتراوح الوزن الجزيئي النموذجي للأنزيم (الأوزان الذرية الإجمالية لذرات الجزيء) من حوالي 10000 إلى أكثر من مليون.
عدد قليل من الإنزيمات ليست في الواقع بروتينات، ولكنها تتكون بدلاً من ذلك من جزيئات RNA الحفازة الصغيرة.
الإنزيمات الأخرى هي معقدات متعددة البروتينات التي تتكون من وحدات فرعية بروتينية متعددة.
في حين أن العديد من الإنزيمات تحفز التفاعلات في حد ذاتها، يتطلب بعضها مكونات إضافية غير بروتينية تسمى "العوامل المساعدة"، والتي قد تكون أيونات غير عضوية مثل Fe2 + أو Mg2 + أو Mn2 + أو Zn2 +، أو قد تتكون من جزيئات عضوية أو معدنية عضوية تعرف باسم "الإنزيمات المساعدة. "

تصنيف الانزيمات:

يتم تصنيف معظم الإنزيمات إلى الفئات الرئيسية الثلاث التالية، بناءً على التفاعلات التي تحفزها:

  • تحفز الأكسيدات المؤكسدة تفاعلات الأكسدة التي تنتقل فيها الإلكترونات من جزيء إلى آخر.
مثال: ديهيدروجينيز الكحول، الذي يحول الكحول إلى الألدهيدات أو الكيتونات.
هذا الإنزيم يجعل الكحول أقل سمية لأنه يكسره، كما أنه يلعب دورًا رئيسيًا في عملية التخمير.

  • التحفيز يحفز نقل مجموعة وظيفية من جزيء إلى آخر.
تشمل الأمثلة الرئيسية على النواقل الأمينية، التي تحفز تدهور الأحماض الأمينية عن طريق إزالة المجموعات الأمينية.

  • إنزيمات هيدرولاز تحفز التحلل المائي، حيث يتم تفكيك الروابط الفردية عند التعرض للماء.
على سبيل المثال، الجلوكوز 6 فوسفاتيز هو هيدرولاز يزيل مجموعة الفوسفات من الجلوكوز 6 فوسفات، تاركًا الجلوكوز و H3PO4 (حمض الفوسفوريك).

فيما يلي ثلاثة إنزيمات أقل شيوعًا:

  • تحفز الليازات تحلل الروابط الكيميائية المختلفة بوسائل أخرى غير التحلل المائي والأكسدة، وغالبًا ما تشكل روابط مزدوجة جديدة أو هياكل حلقية.
Pyruvate decarboxylase هو مثال على اللياز الذي يزيل CO2 (ثاني أكسيد الكربون) من البيروفات.

  • تحفز Isomerases التحولات الهيكلية في الجزيئات ، مما يسبب تغيرات في الشكل.
مثال: الوبريم الفوسفات الريبولوسي، الذي يحفز التحويل المتبادل بين الريبولوز 5 فوسفات و زيلولوز 5 فوسفات.

  • Ligases تحفز الربط - مجموعة أزواج من الركائز.
على سبيل المثال، hexokinases هو ligase يحفز التداخل بين الجلوكوز و ATP مع الجلوكوز 6-فوسفات و ADP.

أمثلة في الحياة اليومية:

تؤثر الإنزيمات على الحياة اليومية. على سبيل المثال، تساعد الإنزيمات الموجودة في منظفات الغسيل على تدهور البروتينات المسببة للبقع، بينما تساعد الليباز على إذابة بقع الدهون.
تعمل الإنزيمات المولدة للحرارة والبرادة الحرارية في درجات الحرارة القصوى، وبالتالي فهي مفيدة للعمليات الصناعية التي تتطلب درجات حرارة عالية أو المعالجة البيولوجية، والتي تحدث في ظروف قاسية، مثل تلك الموجودة في القطب الشمالي.

في صناعة المواد الغذائية، تحول الإنزيمات النشا إلى سكر، من أجل صنع مواد تحلية من مصادر أخرى غير قصب السكر.
في صناعة الملابس، تقلل الإنزيمات الشوائب في القطن وتقلل من الحاجة إلى المواد الكيميائية الضارة المحتملة المستخدمة في عملية دباغة الجلود.
وأخيرًا، تبحث صناعة البلاستيك باستمرار عن طرق لاستخدام الإنزيمات لتطوير منتجات قابلة للتحلل.

إنزيم البيتا-اميليز.. تحرير وحدات المالتوز من الأطراف الغير مختزلة لجزيء النشا. تحول النشا إلى سكر قابل للتخمر مثل المالتوز

إنزيم البيتا-اميليز (b-Amylase):


  •  هو إنزيم خارجي (Exoenzyme). يعمل على تحرر وحدات المالتوز (Maltose) من الأطراف الغير مختزلة لجزيء النشا. وهذا يؤدي إلى تغير كبير في الحلاوة وتغير قليل في اللزوجة.
  •  فعل هذا الإنزيم يتوقف عند نقطة التفرع (b-1,6) لأن هذا الإنزيم لا يستطيع تحليل هذه الرابطة.
  •  المركبات الناتجة تسمى الدكسترين المحدد (Limit dextrin).
  •  يوجد هذا الإنزيم في بعض النباتات مثل القمح، فول الصويا، البطاطس الحلوة.
  •  لهذا الإنزيم أهمية تقنية في صناعة المخبوزات (Baking) وصناعات التخمر (Brewing) والتقطير (Distilling)، والتي يتحول فيها النشا إلى سكر قابل للتخمر مثل المالتوز (maltose).

الخمائر تعمل على تخمر سكر المالتوز والسكروز والسكر المحول والجلوكوز ولكن لا تستطيع تخمير (dextrins) و(oligosuccharides) الذي يحتوي على أكثر من وحدتين سكر.

أنواع الإنزيمات.. التميؤ أو التحليل المائي. الأكسدة والإختزال. إنزيمات التشابه أو البناء أو الإضافة

أنواع الإنزيمات:

هناك عدة أنواع من الإنزيمات:

1- إنزيمات التميؤ أو التحليل المائي (Hydrolases):

هيدرولاز هو إنزيم قادر على كسر الاتصالات التساهمية.

هيكل هيدرولاز:

مثل جميع الإنزيمات، هي هيدروليز هي بروتينات لها موقع نشط يسمح بالتفاعل الأنزيمي، وموقع للتعرف على الجزيئات المستهدفة، مما يضمن خصوصية التفاعل.

الوظيفة المائية:

هناك العديد من أنواع التحلل المائي اعتمادًا على نوع الرابطة التساهمية التي يتم تحللها. يستخدمون جميعًا جزيء ماء لرد فعلهم ويتحملون بشكل عام اسم الركيزة:
  •  الاستيترات (روابط استرات الإستر)، مثل النوكليز (التي تقطع الأحماض النووية).
  •  البروتياز قطع روابط الببتيد.
  •  فوسفاتاز قطع الروابط التي تنطوي على الفوسفات، إلخ.
لذلك تشارك في عدد كبير من العمليات الخلوية والفسيولوجية، مما يسمح بالهضم وكذلك تنظيم التعبير الجيني.

2- انزيمات الأكسدة والإختزال (Oxidoreductases):

OxidoreDuctase، أي عضو في فئة من الإنزيمات، المعروفة باسم ديهيدروجينيز أو أوكسيديز، التي تحفز إزالة ذرات الهيدروجين والإلكترونات من المركبات التي تعمل عليها.
المواد التي تسمى أنزيمات coensymes ، المرتبطة بإنزيمات الأكسدة والضرورية لنشاطها، تقبل الهيدروجين والإلكترونات، والتي - في أنظمة التمثيل الغذائي للحيوانات - يتم نقلها إلى الأكسجين.

أكسدة الألدهيدات والكيتونات:

تحفز الإنزيمات الأخرى لهذه المجموعة ردود الفعل مثل أكسدة الألدهيدات والكيتونات للأحماض الكربوكسيلية وإزالة الهيدروجين من الأحماض الأمينية.
تتكون OxidoreDuctases من فئة كبيرة من الإنزيمات التي تحفز نقل الإلكترونات من متبرع إلكترون (اختزال) إلى جزيء متقبل (أكسد).
نظرًا لأن العديد من التحولات الكيميائية والكيميائية الحيوية تشتمل على عمليات أكسدة/ تخفيض، فقد كان هدفًا مهمًا في التكنولوجيا الحيوية لتطوير تطبيقات التحفيز الحيوي العملي للأكسدة.

توليف الركائز العضوية الوظيفية:

خلال السنوات القليلة الماضية، تم تحقيق اختراق كبير في تطوير الاختبارات التشخيصية القائمة على الأكسدة والاستشعار الحيوي المحسّن، وتصميم الأنظمة المبتكرة لتجديد الأنزيمات الأساسية.
أبحاث حول بناء المفاعلات الحيوية للتلوث الحيوي ومعالجة الكتلة الحيوية، وتطوير النهج القائمة على الأكسدة لتوليف البوليمرات والركائز العضوية الوظيفية قد أحرزت تقدمًا كبيرًا.

تفاعلات الأكسدة والاختزال:

الأسماء المناسبة للأكسدة في شكل من أشكال "المانح: acentoror oxidoreDuctase"؛ بينما في معظم الحالات، يكون "Donor Dehydrogenase" أكثر شيوعًا.
كما ظهرت الأسماء الشائعة في بعض الأحيان على أنها "اختزال متقبل"، مثل NAD+ reductase. "Donor Oxidase" هي حالة خاصة عندما يكون O2 بمثابة متقبل.
في التفاعلات الكيميائية الحيوية، تكون تفاعلات الأكسدة والاختزال أكثر صعوبة في بعض الأحيان، مثل هذا التفاعل من تحلل السكر: PI + glyceraldehyde-3-phosphate + NAD + → NADH + H + + 1،3-bisphosphoglycerate، حيث NAD + هو الأكسدة (قبول الإلكترون)، ووظائف Glyceraldehyde-3-phosphate كما اختزال (المتبرع الإلكترون).

3- إنزيمات ناقلة (Transferases):

الإنزيمات الناقلة هي فئة من الإنزيمات التي تحفز نقل مجموعات وظيفية محددة (مثل مجموعة الميثيل أو الغليكوزيل) من جزيء واحد (يسمى المانح) إلى آخر (يسمى المتقبل).
إنهم يشاركون في مئات المسارات الكيميائية الحيوية المختلفة في جميع أنحاء علم الأحياء، وهي جزء لا يتجزأ من أهم عمليات الحياة.
وتشارك النقلات في ردود الفعل التي لا تعد ولا تحصى في الخلية.

تنظيم البيروفات ديهيدروجيناز:

هناك ثلاثة أمثلة على ردود الفعل هذه هي نشاط أنزيم أنزيم A (COA)، الذي ينقل استرات الثيول، وعمل N-acetyltransferase، والذي يعد جزءًا من المسار الذي يستقلب التربتوفان، وتنظيم البيروفات ديهيدروجيناز (PDH)، الذي يحول Pyruvate إلى Acetyl Coa.
يتم استخدام TransferSases أيضًا أثناء الترجمة.
في هذه الحالة، سلسلة الأحماض الأمينية هي المجموعة الوظيفية التي يتم نقلها بواسطة ترانساز الببتيديل.
يتضمن النقل إزالة سلسلة الأحماض الأمينية المتنامية من جزيء TRNA في موقع A Ribosome وإضافته اللاحقة إلى الأحماض الأمينية المتصل بالحمض النووي في موقع P.

4- إنزيمات الإضافة (Lyases):

Lyase هو إنزيم قادر على كسر الروابط التساهمية، وغالبًا ما يخلق روابط مزدوجة جديدة.

هيكل Lyase:

مثل جميع الإنزيمات، فإن lyases هي بروتينات لها موقع نشط يسمح بالتفاعل الأنزيمي، وموقع للتعرف على الجزيئات المستهدفة، مما يضمن خصوصية التفاعل.

وظيفة Lyase:

يحفز Lyases الروابط التساهمية، وذلك بفضل وسائل أخرى غير التحلل المائي أو الأكسدة.
غالبًا ما تشكل روابط مزدوجة أو جزيئات دورية.
هناك العديد من أنواع lyases اعتمادًا على نوع الاتصال الذي تحفزه والركيزة التي تستهدفها وبالتالي لها أدوار في العديد من العمليات الخلوية.
واحدة من أفضل المعروفة هي cyclase adenylate، الإنزيم الذي يشكل AMP الدوري من ATP.

5- إنزيمات التشابه (Isomerases):

Isomerse هو إنزيم قادر على تحويل جزيء إلى أحد الأيزومرات.

هيكل الأيزومريات:

مثل جميع الإنزيمات، فإن Isomes عبارة عن بروتينات لها موقع نشط يسمح بالتفاعل الأنزيمي، وموقع للتعرف على الجزيئات المستهدفة التي تضمن خصوصية التفاعل.

وظيفة isomerores:

تحفز الأيزومرات عمومًا إعادة ترتيب المجموعات الوظيفية على نفس الجزيء.
هناك العديد من أنواع الأيزومرات اعتمادًا على نوع التفاعل الذي تحفزه (السباقات، و cis-trans، أو ليز، أو tranferases أو reflectases داخل الجزيئات...).

6- إنزيمات البناء (Ltgases or Synthetases):

في الكيمياء الحيوية، يعد Ligase، الذي يُطلق عليه أيضًا synthetase، إنزيمًا يحفز الانضمام إلى جزيئين كبيرين من خلال تكوين رابطة كيميائية جديدة مثل C-O أو C-S أو C-N أو الارتباط معًا بمركبين، عادة ما يكونون مصحوبًا بالتحلل المائي لـ A مجموعة كيميائية صغيرة متصلة بأحد الجزيئات الأكبر.

انشقاق رابطة الفوسفات:

عادةً ما يستوعب هذا الإجراء الطاقة المطلوبة من انشقاق رابطة الفوسفات الغنية بالطاقة، ويتضمن الحفاظ على الطاقة الكيميائية ويوفر ارتباطًا بين العمليات الاصطناعية المتزايدة من الطاقة وردود الفعل التي تحلق على الطاقة.
في معظم الحالات، يعمل التحويل المتزامن لـ ATP إلى أدينوزين ADP كمصدر للطاقة.

التسميات:

غالبًا ما تحتوي الأسماء الشائعة للربات على كلمة "ligase"، مثل ligase الحمض النووي، وهو إنزيم يستخدم بشكل متكرر في biolaboratory الجزيئي لربط شظايا الحمض النووي معًا.
Synthetase هو اسم آخر معتمده بشكل شائع للرباط لأنه يتم تطبيقها في تخليق جزيئات جديدة.
في بعض الأحيان يتم تمييز الخلفات عن synthases وأحيانًا تعامل على أنها مرادف للتوثيق.

ثلاثي الفوسفات النوكليوسيد:

من وجهة نظر التعريف، يتم استخدام ثلاثي الفوسفات النوكليوسيد مثل ATP و GTP و CTP و TTP و UTP، بواسطة توسيعات لإنتاج الطاقة، في حين أن synthases لا تستخدم النوكليوسيد الثلاثية.
يتم الاعتراف بالسينزيز أيضًا باعتباره lyase يحفز انشقاق الروابط الكيميائية المختلفة من خلال استبعاد التحلل المائي والأكسدة دون الطلب على أي طاقة، في حين أن الغاز الخلف هو ligase ينضم إلى اثنين من المواد الكيميائية أو مركبات مع متطلبات للطاقة.
لقد تم إملاء اللجنة المشتركة للتسمية الكيميائية الحيوية (JCBN) بأن سينثاز يمكن أن يمثل أي إنزيم يحفز تخليق، بينما يجب استخدام synthetase بشكل مترادف.

تركيب بروتيني عالي الوزن الجزيئي:

الإنزيم هو عامل مساعد ذو تركيب بروتيني عالي الوزن الجزيئي، وكغيره من البروتينات يتألف الإنزيم من اتحاد عدد كبير من الأحماض الأمينية تكون فيما بينها سلسلة أو أكثر من عديد الببتيد.
و توجد الأحماض الأمينية في هذه السلاسل وفق تتابع معين خاص بكل إنزيم مما يؤدي في النهاية إلى تركيب فراغي محدد يمكن الإنزيم من القدرة على تسريع حدوث تفاعل خاص به.

تسريع التفاعلات الكيميائية الحيوية:

الإنزيم عبارة عن آحين (بروتين) أو معقد بروتيني معدني يعمل ضمن الجسم الحي في نطاق درجة حرارة الجسم الفيزيولوجية كوسيط يعمل على تسريع التفاعلات الكيميائية الحيوية والتحكم بالبنية الفراغية للناتج، آلية عمله تشابه باقي الوسطاء عن طريق خفض طاقة التنشيط مما يسمح بانجاز تفاعلات تجري عادة ضمن درجات حرارة مرتفعة جدا، وفق الشروط الحيوية بدرجة حرارة لا تتعدى درجة حرارة الجسم الحي، ليعود بعد إنجاز التفاعل إلى وضعه الأصلي مما يمكنه من المشاركة بتفاعل جديد وهذا ما يسمح لكميات قليلة من الأنزيم بالمشاركة لفترة زمنية طويلة في التفاعل.

تأثر الإنزيمات بتغير الأس الهيدروجيني.. الإنزيمات مواد بروتينية تحتوي على مجاميع كربوكسيل

كيف تأثر الإنزيمات بتغير الأس الهيدروجيني؟

تتأثر الإنزيمات بتغير الأس الهيدروجيني:
لأن الإنزيمات عبارة عن مواد بروتينية تحتوي علي مجاميع كربوكسيل (COOH) حمضية ومجاميع أمينية (NH2) قاعدية.
ولكل إنزيم رقم هيدروجيني أمثل (Optimum pH) لنشاطه والابتعاد عن هذه القيمة يقلل من نشاط الإنزيم.
الرقم الهيدروجيني الأمثل للإنزيمات عادة يكون في مدى ضيق، ولكن الإنزيمات ممكن أن تكون نشطة في حدود (2 أو 3) وحدات عن الرقم الهيدروجيني الأمثل.

تغيرات نشاط الإنزيم:

التغير في نشاط الإنزيم نتيجة لتغير في الرقم الهيدروجيني ناجم عن التغير في تأين الإنزيم أو مادة التفاعل أو المعقد (الإنزيم + مادة التفاعل)، مما يؤدي إلى التغير في تشكيلة الإنزيم (Enzyme conformation) وتشكيلة مادة التفاعل والتغير في موقع التميز وموقع النشاط للإنزيم.

قيمة الرقم الهيدروجيني:

معظم الإنزيمات يكون الرقم الهيدروجيني الأمثل (pH) لنشاطها بين قيمة (4.5-8) مثل إنزيم (amylase) (4.5pH).
ولكن بعض الإنزيمات يكون لها رقم هيدروجيني منخفض أو مرتفع مثل إنزيم (pepsin) (1.8 pH) وإنزيم (Lipoxygenase) (pH 9) وإنزيم (arginase) (10 pH).
في الكيمياء، الرقم الهيدروجيني، الذي يدل تاريخيا على "إمكانات الهيدروجين" (أو "قوة الهيدروجين")، هو مقياس يستخدم لتحديد حموضة أو أساسيات محلول مائي.

قياس المحاليل الحمضية:

يتم قياس الحلول الحمضية (المحاليل ذات التركيزات الأعلى من أيونات H+) لتكون قيم الأس الهيدروجيني المنخفضة من الحلول الأساسية أو القلوية.
مقياس الرقم الهيدروجيني هو لوغاريتمي ويشير عكسيا إلى تركيز أيونات الهيدروجين في المحلول.
{\ displayStyle {\ ce {ph}} =-\ log (a _ {\ ce {h+}}) =-\ log ([{{\ ce+}}]/{\ ce {m}})} {\ \ DisplayStyle {\ ce {ph}}} =-\ log (a _ {\ ce {h+}}) =-\ log ([{\ ce {h+}}]/{\ ce {m}})}}
حيث m = mol dm - 3. عند 25 درجة مئوية (77 درجة فهرنهايت)، تعد المحاليل التي تحتوي على درجة الحموضة أقل من 7 حمضية، وحلول ذات درجة الحموضة أكبر من 7 أساسية.

قياس درجة الحموضة:

الحلول التي تحتوي على درجة الحموضة من 7 في درجة الحرارة هذه محايدة (مثل الماء النقي).
تعتمد القيمة المحايدة للأس الهيدروجيني على درجة الحرارة - حيث تكون أقل من 7 إذا زادت درجة الحرارة أعلى من 25 درجة مئوية.
يمكن أن تكون قيمة الرقم الهيدروجيني أقل من 0 للأحماض القوية المركزة للغاية، أو أكبر من 14 لقواعد قوية مركزة للغاية.
يمكن تتبع مقياس الرقم الهيدروجيني إلى مجموعة من الحلول القياسية التي يتم تأسيس درجة الحموضة بالاتفاق الدولي.

يتم تحديد القيم القياسية للأس الهيدروجيني الأولية باستخدام خلية تركيز مع انتقال، عن طريق قياس الفرق المحتمل بين قطب الهيدروجين والقطب القياسي مثل قطب كلوريد الفضة.
يمكن قياس درجة الحموضة من المحاليل المائية باستخدام قطب زجاجي ومقياس الأس الهيدروجيني، أو مؤشر تغيير الألوان.
تعد قياسات الرقم الهيدروجيني مهمة في الكيمياء، والزراعة، والطب، ومعالجة المياه، والعديد من التطبيقات الأخرى.


التطبيقات:

الماء النقي محايد. عندما يذوب الحمض في الماء ، سيكون الرقم الهيدروجيني أقل من 7 (25 درجة مئوية).
عندما يتم إذابة قاعدة، أو قلوية، في الماء، فإن الرقم الهيدروجيني سيكون أكبر من 7.
محلول حمض قوي، مثل حمض الهيدروكلوريك، في التركيز 1 مول DM - 3 له درجة الحموضة 0.
محلول قوي القلويات، مثل هيدروكسيد الصوديوم، في التركيز 1 مول DM - 3، لديه درجة الحموضة 14.

وبالتالي، فإن قيم الرقم الهيدروجيني المقاسة في الغالب في النطاق من 0 إلى 14، على الرغم من أن قيم الأس الهيدروجيني السلبية وقيمها أعلى من 14 ممكنة تمامًا.
نظرًا لأن الرقم الهيدروجيني هو مقياس لوغاريتمي، فإن اختلاف وحدة درجة الحموضة واحدة يعادل اختلاف عشرة أضعاف في تركيز أيون الهيدروجين.

الرقم الهيدروجيني للحياد ليس بالضبط 7 (25 درجة مئوية)، على الرغم من أن هذا تقريب جيد في معظم الحالات.
يتم تعريف الحياد على أنه الشرط الذي [H+] = [OH−] (أو الأنشطة متساوية). نظرًا لأن التأمين الذاتي للمياه يحمل نتاج هذه التركيز [H+]/M × [OH-]/M = KW ، يمكن ملاحظة أنه عند الحياد [H+]/M = [OH-]/M = √KW، أو درجة الحموضة = PKW/2. تبلغ PKW حوالي 14 عامًا ولكنها تعتمد على القوة الأيونية ودرجة الحرارة، وبالتالي فإن درجة الحموضة من الحياد كذلك. الماء النقي ومحلول كلوريد الصوديوم في الماء النقي محايدون، لأن تفكك الماء ينتج أعدادًا متساوية من كلا الأيونات.

ومع ذلك، فإن الرقم الهيدروجيني لمحلول كلوريد الصوديوم المحايد سيكون مختلفًا قليلاً عن ماء نقي محايد لأن نشاط أيونات الهيدروجين والهيدروكسيد يعتمد على القوة الأيونية، لذلك يختلف KW مع القوة الأيونية.
إذا تعرض الماء النقي للهواء، يصبح حمضًا معتدلًا.
وذلك لأن الماء يمتص ثاني أكسيد الكربون من الهواء، والذي يتم تحويله ببطء إلى أيونات البيكربونات والهيدروجين (إنشاء حمض الكربونيك بشكل أساسي).

الإنزيمات القاطعة.. الجينات موجودة على الكروموسومات على شكل حبات متصلة ببعضها البعض وليست على شكل قطع منفصلة

الإنزيمات القاطعة Restraction enzymes

كما هو معروف فان البروتينات موجودة داخل الخلية على شكل قطع منفصلة عن بعضها البعض وهذا يسهل عملية فصلها عن بعضها بطرق مناسبة.

الترابط في الجينات:

ولكن الجينات موجودة على الكروموسومات على شكل حبات متصلة ببعضها البعض وليست على شكل قطع منفصلة وهذا التسلسل والترابط في الجينات جعل عملية فصل وعزل واستخلاص جين محدد من بقيه الجينات مهمة صعبة ان لم تكن مستحيلة قبل عام 1970 ولكن اكتشاف الإنزيمات القاطعة قد ساعد في عملية استخلاص الجينات و قطع الـ DNA.

قص الحمض النووي:

إن لكل كائن حي طرق دفاع مختلفة تحميه من غارات الأعداء والبكتيريا هي إحدى هذه الكائنات ومن أهم أعدائها الفيروسات المختلفة. وتقوم بعض البكتيريا بإنتاج  إنزيمات قاطعة مهمتها تدمير الفيروسات.
وتقوم هذه المقصات أو القواطع بقص الحمض النووي الـدنا  للفيروس و بذلك يشل عمله ويبطل مفعولة.
وبما أن الدي إن أي مادة موجودة بشكل طبيعي في البكتيريا كما هو الحال في الفيروسات والكثير من الكائنات الحية فان هذه المقاص قد تشكل خطرا على البكتيريا نفسها في قصها للدنا الخاص بها.
ولكن هذا لا يحدث بسبب قيام حالة البكتيريا البكتريا بتحوير أجزاء من الدي إن أي الخاص بها عن طريق إضافة مجموعة المثيل إلى الادنين أو السيتوسين فلا يتمكن الانزيم القاطع من قص الحمض النووي الخاص بالبكتيريا.

التحكم في الحمض النووي:

وعند اكتشاف هذه القواطع في السبعينيات بدأ العلماء في استخدامها كمقاص لقص الدي إن أي وساعدتهم هذه المقاص في عملية التحكم في الدي أن أي.
و يوجد حاليا أكثر من مائه نوع من هذه المقاص وتقسم هذه المقاص إلى نوعين رئيسيين، النوع الأول يقص شريط الدي إن أي المزدوج بشكل يقص بشكل متعرج والنوع الثاني Staggered رأسي مستقيم و بالتالي يجعل طرفي الدي إن أي المقطوع مادة قابلة "للزق" قطعة غريبة من الدي أن أي فيها وعند لزق قطعة من الدي إن أي في داخل الفراغ الناتج من القطع ينتج لنا قطعة مركبة من قطعتين مختلفتين من الدي إن أي وهذه القطعة تسمى دي إن أي مهجّن أو Recombinant DNA.

كيف يتعرف الإنزيم القاطع على المكان المفترض أن يحدث القطع فيه؟

 كل إنزيم قاطع عبارة عن مقص خاص لقطع الدي إن أي في نقطة محددة.
ويتعرف الإنزيم القاطع على مكان القطع حسب تسلسل الدي إن أي للقطعة.
فكل إنزيم قاطع يقطع في تسلسل محدد فمثلا GAATTC  يقطع عندما  يجد Eco RI الإنزيم القاطع وهو من الانزيمات التي تقطع الـدنا بشكل متعرج:
تسلسل مواقع القطع
Recognition Sites
لبعض الإنزيمات القاطعة
الإنزيم القاطع
المصدر
المقطع
الذي تُميزه
Eco RI
Escherichia coli
GAATTC
Hind III
Haemophilus influenzae
AAGCTT
TaqI
Thermus aquaticus
TCGA

ملاحظة:

إذا لم يقطع الانزيم في احد الاماكن التي كان من المفترض ان يقصها ولم يتم القطع فنستنتج ان الشخص لديه طفرة فتظهر لديه قطع متفاوته بالطول وتدعى هذه الطريقة بتفاوت القطع المحددة (Restriction Fragment Length polymorphism.( RFLP.

العوامل المؤثرة على نشاط الإنزيم.. تركيز الإنزيم. تركيز مادة التفاعل. فعالية الماء. درجة الحرارة

ما هي العوامل المؤثرة على نشاط الإنزيم؟

العوامل المؤثرة على نشاط الإنزيم هي:

- تركيز الإنزيم Enzyme concentration:

يزداد معدل سرعة التفاعل بزيادة تركيز الإنزيم، وتكون العلاقة بين سرعة التفاعل وتركيز الإنزيم خطية.

- تركيز مادة التفاعل Substrate concentration:

تعتمد سرعة التفاعل على تركيز مادة التفاعل.
حيث تكون العلاقة بين سرعة التفاعل ومادة التفاعل خطية عند التركيز المنخفض لمادة التفاعل.
وعند التركيز العالي لمادة التفاعل تكون سرعة التفاعل في أقصاها ومستقلة عن تركيز مادة التفاعل.
عندما ترتبط جزيئات الإنزيم (E) مع جزيئات مادة التفاعل (S) تزداد سرعة التفاعل بإضافة مقدار أكبر من مادة التفاعل، وعند وجود كمية كافية من مادة التفاعل بحيث ترتبط معها جميع جزيئات الإنزيم فإن الزيادة في مادة التفاعل لا تزيد من سرعة التفاعل.
الخواص التحفيزية تكون منخفضة جدا وهذا يجعل الإنزيمات مفيدة في الدراسات التحليلية حيث أن معدل التفاعل المحفز بواسطة الإنزيم يفوق معدل التفاعل الغير محفز بمعدل (1012-1022) عند (37 °م).

- فعالية الماء aw:

الإنزيمات نشطة عندما تكون قيم فعالية الماء أعلى من (0.85).
وتصبح معظم الأنزيمات غير نشطة عندما تقل قيم فعالية الماء عن (0.85) مثال إنزيمات (Amylases, Phenoloxidases, Peroxidaes).

ولكن إنزيمات الليبيز (Lipases) يمكن أن تكون نشطة حتى عندا قيم منخفضة لفاعلية الماء (0.1).
ماء الطبقة الأحادية
الماء الشعري
الماء الحر
النشاط الإنزيمي
صفر
منخفض
عالي

- درجة الحرارة Temperature:

عند درجات الحرارة المنخفضة يكون نشاط الإنزيم منخفض ويؤدي ارتفاع درجات الحرارة إلى زيادة نشاط الإنزيم (زيادة معدل سرعة التفاعل) ضمن حدود معينة حيث تزداد سرعة التفاعل بالبداية بارتفاع درجة الحرارة لغاية الوصول إلى درجة الحرارة المثلى (40مº).

تأثير ارتفاع درجة الحرارة:

إن زيادة سرعة التفاعل بارتفاع درجة الحرارة ناتجة عن زيادة حركة الجزيئات الداخلة في التفاعل.
وعند درجات الحرارة المرتفعة (أعلى 45مº) فإن نشاط الإنزيم ينخفض تدريجيا بسبب تحطم الإنزيم بواسطة الدنترة، ويكون هناك فقد تام لنشاط الإنزيم عندما تصل درجة الحرارة إلى (80مº).
تعتمد درجة الحرارة المثلى على الزمن حيث أن طول الفترة الزمنية للتعريض لدرجة الحرارة المثلي سوف يسبب انخفاض في معدل سرعة التفاعل.
وهذا يرجع إلى زيادة سرعة تحطم الإنزيم بواسطة الدنترة ونتيجة لهذا التأثير ينخفض نشاط الإنزيم تدريجيا إلى الصفر.

تأثيرات المعاملات الحرارية للأغذية:

المعاملات الحرارية للأغذية مثل عملية البسترة والتعقيم والتبريد والتجميد تؤدي إلى تثبيط النشاط الإنزيمي وتقليل التغيرات غير المرغوبة الناشئة عن النشاط الإنزيمي أو الناشئة عن الميكروبات لذلك تعتبر من المعاملات المهمة في تصنيع  وتخزين الأغذية ومنتجاتها لتأثيرها على جودة المنتج الغذائي.
الاشتراك في: الرسائل (Atom)